Les Toll-ike Receptors sont des récepteurs transmembranaires de l’immunité capables de reconnaître de nombreuses molécules du non soi. De par leur localisation, ils sont en constante interaction avec les lipides membranaires. Nous avons émis l’hypothèse que des variations de la fluidité membranaire dues à des changements de la composition lipidique membranaire pouvaient réguler la capacité des TLR à se dimériser. Nous avons utilisé l’oxPAPC, un phospholipide oxydé, et avons démontré, grâce à un gène rapporteur de NF-κB, qu’il avait une action inhibitrice sur les voies de signalisation du TLR2 et du TLR4. Nous avons créé un mutant du TLR4 sans domaine de liaison au LPS et avons montré que cet effet n’était pas dû à une action sur le LPS, ni sur les corécepteurs MD2 et CD14. Pour compléter ces résultats, nous avons commencé à mettre au point des coimmunoprécipitations et du transfert d’énergie par fluorescence afin d’évaluer les conséquences du traitement à l’oxPAPC sur la dimérisation du TLR4 sauvage.