Le virus constituent encore aujourd'hui les vecteurs de reference utilises dans des protocoles de vaccination pour cibler des antigenes exogenes dans une voie de presentation restreinte par le CMH I. Le fragment B de la toxine de Shigella permet egalement la translocation de proteines exogenes dans une voie endosomale. Ce travail montre que des cellules dendritique incubees avec une proteine de fusion constituee du fragment B et d'un peptide derive de l'ovalbumine (SL8), sont capables de presenter ce peptide de maniere restreinte par les molecules du CMH I a un hybridome T anti-SL8. L'analyse du mecanisme de cette presentation met en evidence un role du recepteur membranaire Gb3 du fragment B de Shiga dans l'internalisation de la proteine de fusion et sa capacite a cibler le peptide dans une voie de presentation restreinte par le CMH I. La presentation du peptide SL8 vectorise par le fragment B de Shiga est inhibee par la lactacystine, un inhibiteur specifique du proteasome. L'emploi de ce vecteur couple a un peptide tumoral P1A permet l'induction de lymphocytes T cytotoxiques contre ce peptide lors d'un protocole d'immunisation de souris. Ce travail renforce donc l'interet du fragment B de la toxine de Shigella comme vecteur et adjuvant de vaccination.