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Correlation between Shiga toxin B-subunit stability and antigen crosspresentation: A mutational analysis.

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Article
H

Pina, D.G. ; Stechmann, B. ; Shnyrov, V.L. ; Cabanie P. ; Haicheur, Nacilla ; Tartour, Eric ; Johannes, L.

FEBS LETTERS

CNRS UMR144, France. Institut Curie, Centre de Recherche, Laboratoire Trafic, Signalisation et Ciblage Intracellulaires, 75248 Paris Cedex 05, France. Departamento de Bioquímica y Biología Molecular, Universidad de Salamanca, 37007. CNRS UMR144, France. Institut Curie, Centre de Recherche, Laboratoire Trafic, Signalisation et Ciblage Intracellulaires, 75248 Paris Cedex 05, France. Departamento de Bioquímica y Biología Molecular, Universidad de Salamanca, 37007 Salamanca, Spain. EA 4054, Université Paris-Descartes-ENVA,next term 94704 Maisons previous termAlfort,next term France. Hopital Européen Georges Pompidou, APHP, Paris, France.

2008

Article

Url / Doi : http://www.sciencedirect.com/science?_ob=MImg&_imagekey=B6T3...

Volume : 582(2) : 185-189

The homopentameric B-subunit of Shiga toxin (STxB) is used as a tool to deliver antigenic peptides and proteins to the cytosolic compartment of dendritic cells (DCs). In this study, a series of interface mutants of STxB has been constructed. All mutants retained their overall conformation, while a loss in thermal stability was observed. This effect was even more pronounced in trifluoroethanol solutions that mimic the membrane environment. Despite this, all mutants were equally efficient at delivering a model antigenic protein into the MHC class I-restricted antigen presentation pathway of mouse DCs, suggesting that the structural stability of STxB is not a key factor in the membrane translocation process.
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