L'agent pathogene des encephalopathies spongiformes transmissibles subaigues (ESST), maladies neurodegeneratives a caractere a la fois infectieux et genetique, demeure inconnu. L'isoforme physiologique de prion est transforme, au cours de la pathologie, en une isoforme protease resistante (PrPres). Les souches des ESST se caracterisent principalement par leur duree d'incubation et le profil histopathologique du cerveau. Elles sont au nombre de vingt dans l'espece ovine, alors que l'agent de l'encephalopathie spongiforme bovine (ESB) se distingue par une stabilite et une homogeneite remarquable, sous forme d'une souche unique. Le determinisme moleculaire des souches etant mal elucide, l'existence de differentes conformations pathologiques pour la glycoproteine prion pourrait etre en relation avec celle des souches pour lesquelles les analyses physicochimiques permettent de distinguer des poids moleculaires et des etats de glycosylation differents. L'etude des souches des ESST humaines presente aujourd'hui un interet majeur du fait de l'identite constatee entre les souches causant l'ESB et le nouveau variant de la maladie de Creutzfeldt-Jakob (vMCJ) et pourrait permettre d'approcher les modes de transmission des ESST au sein d'une meme espece et entre differentes especes. Une revue bibliographique permet de situer l'ensemble des maladies a prion, pour s'interesser, ensuite, aux travaux sur les souches. A l'issue de notre etude experimentale les techniques de base pour un travail sur une maladie naturelle et sur les souches des ESST ont ete entreprises. La souche de tremblante c506M3 a ete reproduite conformement a ses caracteristiques sur la lignee syngenique C57BL/ 6.