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ANALYSE TOPOGRAPHIQUE DES SITES D'ACCUMULATION DE LA PROTEINE PRION CHEZ LE MOUTON ATTEINT DE TREMBLANTE NATURELLE

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Thèse

Localisation : Env Alfort (Bibliothèque)

N° de thèse : 034

Bibliographie : 172

Titre anglais : TOPOGRAPHICAL ANALYSIS OF PRION PROTEIN ACCUMULATION IN SHEEP NATURALLY AFFECTED WITH SCRAPIE

Type de fond : Fonds contemporain

Les encephalopathies spongiformes subaigues transmissibles (ESST) sont des maladies neurodegeneratives fatales, au cours desquelles s'accumule la proteine prion (PrPsc), une isoforme conformationnelle anormale d'une proteine cellulaire physiologique, la PrPc. Cette accumulation touche le systeme neveux central et parfois le systeme immunitaire, comme dans le variant de la maladie de Creutzfeldt-Jakob et dans la tremblante du mouton. Notre etude immunohistochimique, qui porte sur 23 ovins issus d'un troupeau presentant des cas de tremblante naturelle et deux moutons severement atteints, revele la presence de PrPsc dans differentes structures du systeme de systeme nerveux (neurones, cellules gliales...) Et dans les centres germinatifs de l'ensemble du systeme lymphoide. La comparaison de nos resultats ( recherche de la prpsc dans les amygdales, les rates et le tronc cerebral) avec ceux obtenus prealablement par une methode de Western Blot indique une concordance complete entre les resultats. Notre analyse a permis d'identifier les cellules folliculaires dendritiques, reconnues par l'anticorps CNA 42, comme accumulant la PrPsc, ainsi que les macrophages, qui seraient de plus susceptibles de vehiculer l'agent infectieux dans l'organisme. La dissemination du prion pourrait aussi impliquer le systeme nerveux autonome, ce qui est corrobore par la mise en evidence de depots de PrPsc dans diverses structures du systeme sympathique et par la detectabilite de fibres nerveuses noradrenergiques a proximite de cellules accumulant la PrPsc dans la rate.

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