L'apoptose est un concept récent traduisant la capacité d'une cellule à pouvoir se suicider, si les conditions l'exigent. Les travaux découlant de cette notion ont permis la découverte d'une protéine, Bcl-2, et de toute une famille de molécules apparentée. Du fait du nombre élevé d'articles et de la complexité des modes de fonctionnement de cette famille (tantôt antiapoptogène comme Bcl-2, tantôt pro-apoptogène comme Bax), il nous a semblé nécessaire de rassembler les données actuelles et de présenter les grandes caractéristiques structurelles et fonctionnelles de Bcl-2 et des membres de sa famille. Les protéines de cette famille présentent des domaines d'homologie, appelés domaine BH (de 1 à 4), au sein de leur séquence d'acides a aminés. Ces domaines sont plus ou moins présents selon les membres de la famille, mais le domaine BH3 apparaît indissociable de la fonction pro-apoptogène. De plus, les molécules de cette famille peuvent interagir les unes avec les autres, et même avec des protéines hétérologues, en réponse à différents signaux (membranaires ou nucléaires). Ces particularités structurelles expliquent les bases moléculaires de l'action de Bcl-2 et homologues. En effet, les interactions homologues (dimérisation) et l'intervention dans la formation de pores mitochondriaux (permettant le passage dans le cytosol de molécules activatrices des caspases, enzymes effectrices de l'apoptose) des homologues de Bcl-2 sont les grands modes de fonctionnement de cette famille. Ces phénomènes et les fonctions de ces protéines sont régulés par des modifications de leur conformation ou de leur expression génique. Il reste à élucider la possibilité de les utiliser comme agents thérapeutiques dans certaines affections, en particulier tumorales.